由頭黴菌Actinomucor elegans所分泌之蛋白質分解酵素經(NH_4)_2SO_4(30-80%)飽和度部分純化後,利用Kunitz法以乾酪素為基質測定其活性度,並測定該酵素之各種性質述之如下:(1)最適pH有三,即pH7.5,pH8.4及pH10.5,此即表示由頭黴菌所分泌之蛋白質分解酵素至少有三種系統。(2)三種酵業系統之安定度亦不一致pH7.5者於pH8.0時最安定,pH8.4者於pH9.0時較安定而pH10.5者則在pH10.0時較安定。(3)三種酵素系統對乾酪素之水解反應均隨溫度之昇高而增加,及至50-60℃時最大,而後急遽遞減。(4)該蛋白質分解酵素對於乾酪素之水解作用最大面對血色蛋白、大麻蛋白、卵蛋白及豆漿等稍有作用。(5)該酵素系統對Trypsin及Chymotrypsin之特異基質例如N-benzyI-L- arginineamide及L-tyrosine ethyI estert呈現活性,惟對pepsin之基質並無作用。(6)酵素之作用可被馬鈴薯抽出液,EDTA及Co^(++),Ca(++),Mg(++)等離子所抑制而氯化鈉,Cysteine及Zn^(++)等卻有促進作用。